Profil

Die Arbeitsgruppe für Bioanalytische Chemie

Als bioanalytisch ausgerichtete Arbeitsgruppe verfügen wir über eine Vielzahl an anspruchsvollen Technologien. Wir sind jederzeit offen für Kooperationsprojekte, sowohl im akademischen Bereich, als auch außerhalb der Universität Leipzig.

Forschung

Ein in der Mitte aufgeschlagenes Buch liegt auf dem Tisch
Foto: eine Frau sitzt im Arztmantel am Mikroskop

Lehre

Module

Informationen zum Semesterplan der Fakultät finden Sie im Vorlesungsverzeichnis.

Ziele

Die Studierenden besitzen einen Überblick und das Verständnis moderner Trennmethoden und kennen ihre Anwendungen.

Inhalt

Grundlagen chromatographischer Trennmethoden, Gaschromatographie, Flüssigchromatographie, Elektrophorese, Massenspektrometrie, GC-MS, LC-MS, Trennung von Proteinen und Nukleinsäuren, Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse. Struktur und Eigenschaften von Peptiden, Proteinen, DNA und RNA. Bioanalytische Grundlagen.

Modulprüfung

Klausur* 90 Min., mit Wichtung: 2

Praktikumsleistung (Antestate, Protokolle und Versuchsdurchführung)*, mit Wichtung: 1

* Diese Prüfungsleistungen müssen bestanden sein.

Ziele

Die Studierenden sind in der Lage die Anwendbarkeit bioanalytischer Methoden für wissenschaftliche Fragestellungen weitgehend selbstständig abzuschätzen und anzuwenden.

Inhalt

Aufbauend auf den Vorlesungen und Seminaren im Bereich der Protein-, Peptidchemie und Proteinanalytik sollen die in anderen Modulen theoretisch vermittelten Kenntnisse zur Bearbeitung einer wissenschaftlichen Fragestellung angewandt werden. Der aktuelle Wissenstand auf dem Themengebiet ist durch Literaturrecherchen zu ermitteln um darauf aufbauend das ausgegebene Thema zu bearbeiten. Dazu können alle im Labor zur Verfügung stehenden Methoden und Geräte eingesetzt werden, beispielsweise: chromatographische und elektrophoretische Trennmethoden, ESI- und MALDI-Massenspektrometrie, in-gel Verdau, Zellkulturtechniken, immunchemische Methoden, UV/VIS- und Fluoreszenzspektroskopie, Fluoreszenzpolarisation, Festphasenpeptidsynthese, Zellkulturtechniken. Die Themen der Vertiefungsarbeiten werden individuell unter Berücksichtigung der Interessen der Studierenden vergeben.

Modulprüfung

Teilnahmevoraussetzungen: Teilnahme am Modul 13-121-1118 oder 13-121-1119

Praktikumsleistung, mit Wichtung: 1

 

Ziele

Die Studierenden vertiefen Ihr Grundlagenwissen der Massenspektrometrie, wobei Sie neuere Entwicklungen im Bereich der instrumentellen Konzepte und Techniken kennen und ein tieferes Verständnis der zu Grunde liegenden Prozesse entwickeln. Sie sind in der Lage die vermittelten Techniken und Methoden zur Analyse verschiedener Proben anzuwenden.

Inhalt

Die Vorlesung erläutert die Grundlage der Geräte und Techniken, was in praktischen Übungen vertieft wird, um die Struktur unbekannter Substanzen aufzuklären und diese zu quantifizieren. Die Vorlesung beschreibt die Anwendungsbreite und methodische Grenzen moderner höchst auflösender Massenspektrometer einschließlich der technischen Umsetzung in der gesamten Breite der Analytik und Bioanalytik. Die Strukturaufklärung wird für Biopolymere, sowohl mittels manueller Interpretation, als auch mittels moderner Programme geübt. Ferner werden wichtige bioinformatorische Ansätze zur Aufklärung biochemischer und medizinischer Zusammenhänge aufgezeigt. Ein weiterer Aspekt umfasst massenspektrometrische Bildgebungsverfahren („MS-Imaging“).

Modulprüfung

Klausur 90 Min., mit Wichtung: 1

Ziele

Die Studierenden kennen moderne analytische Hochdurchsatzmethoden zur Identifizierung und Quantifizierung komplexer Probengemische als Bestandteil "Hypothesen-freier" und "Hypothesen-getriebener" Forschungsansätze und sind in der Lage sachgerecht zu referieren.

Inhalt

Die Identifizierung und Quantifizierung möglichst vieler Substanzen in komplexen Probengemischen, wie Körperflüssigkeiten erfordern die Kombination mehrerer Trenntechniken mit massenspektrometrischen Methoden. Vermittelt werden häufig eingesetzte Trenntechniken mit hoher Auflösung, einschließlich mehrdimensionaler chromatographischer und elektrophoretischer Trennungen. Die Möglichkeiten und Anforderungen dieser Techniken in Kombination mit schnellen hochauflösenden Massenspektrometern werden an Beispielen der Proteomics, Lipidomics, Peptidomics und Metabolomics ausführlich dargestellt und erarbeitet.

Modulprüfung

Klausur 90 Min., mit Wichtung: 2

Referat 30 Min., mit Wichtung: 1

Ziele

Die Studierenden kennen die wichtigsten Ionisierungstechniken (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) und Massenanalysatoren (Sektorfeld, Quadrupol, Ionenfallen, Flugzeit) und sind in der Lage Massenspektren zu interpretieren.

Inhalt

Es wird die historische Entwicklung der Massenspektrometrie bis zu den modernen Geräten und Ionisierungsmethoden (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) vorgestellt. Die Prinzipien der wichtigsten Typen von Massenspektrometern (Sektorfeld-, Quadrupol-, TOF-, Ionenfallen-, ICR-MS) werden mit den theoretischen Grundlagen und ihrer Funktionsweise an Beispielen aus unterschiedlichen Bereichen der Chemie und Biochemie erklärt. Ein Fokus liegt auf dem Gebiet der Biomoleküle, insbesondere der Peptid- und Proteinanalytik. Am Beispiel organischer und anorganischer Verbindungen werden Zerfallsreaktionen erläutert und Massenspektren ausgewertet. Ferner werden MALDI-PSD (PSD, post-source decay) und Tandem-Massenspektren (ESI-MS/MS) zur Aufklärung von Peptidsequenzen und der Identifizierung posttranslationaler Modifikationen (z.B. Phosphorylierung) behandelt. In diesem Zusammenhang werden auch neueste Software-Entwicklungen zur automatisierten Datenanalyse und on-line-Techniken beschrieben.

Modulprüfung

Klausur 90 Min., mit Wichtung: 1

Ziele

Die Studierenden besitzen einen Überblick und das Verständnis moderner Methoden der instrumentellen Analytik. Sie verfügen über das Grundverständnis und kennen Anwendungen wichtiger atom- und molekülspektroskopischer Methoden (AAS, OES, RFA, UV-Vis, Schwingungsspektroskopie, EPR und NMR).

Inhalt

ModultitelAnalytik 2VerantwortlichProfessur für StrukturanalytikModulturnusjedes WintersemesterVerwendbarkeitPflichtmodul im Bachelor of Science ChemieZieleDie Studierenden besitzen einen Überblick und das Verständnis moderner Methoden der instrumentellen Analytik. Sie verfügen über das Grundverständnis und kennen Anwendungen wichtiger atom- und molekülspektroskopischer Methoden (AAS, OES, RFA, UV-Vis, Schwingungsspektroskopie, EPR und NMR)InhaltPrinzipien und Anwendungen der UV- und IR-Spektroskopie z. B. in der organischen Chemie, Prinzipien und Anwendung der EPR und NMR.Atombau, Atom- und Röntgenfluoreszenzspektroskopie, UV und Fluoreszenzspektroskopie, MS, Miniaturisierung, Sensoren, Elektroanalytik, Laborautomation.

Modulprüfung

Klausur* 90 Min., mit Wichtung: 2

Praktikumsleistung (4 Antestate und 4 Protokolle)*, mit Wichtung: 1

* Diese Prüfungsleistungen müssen bestanden sein.

Ziele

Vermittlung vertiefter Kenntnisse wichtiger bioanalytischer Forschungsmethoden.

Inhalt

Thema der Vorlesung sind biochemische Grundlagen und Methoden in der Produktion und Analytik von Proteinen und DNA. Im Einzelnen werden Proteinanalytik (Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse, Chromatographische Methoden, Konzentrationsbestimmung, Elektrophorese, Western Blot, Immunologische Methoden, Massenspektrometrie, UV-Spektroskopie, Posttranslationale Modifizierungen), der Nukleinsäureanalytik (Fällung und Aufreinigung, UV-Spektroskopie, Gelelektrophorese,Sequenzierung), Proteinproduktion für die Strukturanalytik (Molekularbiologie: Genklonierung, mikrobiologische Methoden, Isolierung und Amplifikation von DNA, PCR, Mutagenese, Zellanzucht; rekombinante Proteinexpression: in vitro Translation, Proteinfaltung) und Peptide in der biochemischen Forschung (Peptidsynthese, Peptidsequenzierung) behandelt.

Modulprüfung

Klausur 90 Min., mit Wichtung: 1

Ziele

Erlernen Biochemischer und Bioanalytischer Labormethoden.

Inhalt

Thema des Praktikums sind biochemische Grundlagen und Methoden in der Produktion und Analytik von Proteinen und DNA: Proteinanalytik (Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse, Chromatographische Methoden, Konzentrationsbestimmung, Elektrophorese, Western Blot, Immunologische Methoden, Massenspektrometrie, UV-Spektroskopie, Posttranslationale Modifizierungen), Nukleinsäureanalytik (Fällung und Aufreinigung, UV-Spektroskopie, Gelelektrophorese, Sequenzierung), Proteinproduktion für die Strukturanalytik (Molekularbiologie: Genklonierung, mikrobiologische Methoden, Isolierung und Amplifikation von DNA, PCR, Mutagenese, Zellanzucht; rekombinante Proteinexpression: in vitro Translation, Proteinfaltung) und Peptide in der biochemischen Forschung (Peptidsynthese, Peptidsequenzierung).

Modulprüfung

Erfolgreicher Abschluss des Moduls "Bioanalytische Chemie".

Praktikumsleistung (1 Protokoll und 1 Abtestat), mit Wichtung: 1

Ziele

Die Studierenden besitzen vertiefte Kenntnisse wichtiger bioanalytischer Forschungsmethoden und können diese anwenden und interpretieren.

Inhalt

Thema der Vorlesung sind grundlegende Methoden zur Charakterisierung von Peptiden und Proteinen und deren Strukturaufklärung. Im Einzelnen werden grundlegende bioanalytische Methoden (zwei-dimensionale Gelelektrophorese, MS), spektroskopische Methoden (Optische Rotationsdispersion, CD, IR, statische und dynamische Lichtstreuung, Röntgenkleinwinkelstreuung, Oberflächenplasmonresonanz, Fluoreszenzpolarisation und andere fluoreszenzbasierte Methoden) und weitere physikalische Methoden (QCM, Mikrokalorimetrie, Mikrothermophorese, Differentielle Scanning-Fluorimetrie) behandelt. Es werden Anwendungsbeispiele dieser Methoden in interaktiven Seminaren diskutiert, wobei der Fokus auf dem kombinierten Einsatz der besprochenen Methoden in der Charakterisierung hochaufgereinigter Peptide und Proteine (während und nach Trennverfahren), und in der molekularen Interaktion (Protein-Protein, Protein-Ligand, Enzymkatalyse, Wirkstoffentwicklung) liegt.

Modulprüfung

Klausur* 90 Min., mit Wichtung: 2

Vortrag 15 Min., mit Wichtung: 1

* Diese Prüfungsleistungen müssen bestanden sein.

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